Раздел 2 / 5

Страница 55 / 158

XII. Метаболизм водорода, углерода, азота и серы

Режим постраничного просмотра

/

На первую страницу

На предыдущую главу

На следующую главу

На последнюю страницу

Озвучивание недоступно

/

Внимание! Для озвучивания и цитирования книги перейдите в режим постраничного просмотра.

Режим постраничного просмотра

Для продолжения работы требуется Registration

На предыдущую главу

На следующую главу

Скачать приложение

Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность: в 2 т. Т. 2

Table of contents

XI. Метаболизм кислорода +

XII. Метаболизм водорода, углерода, азота и серы -

XII.1. Метаболизм водорода и гидрогеназы

XII.1.1. Введение: микробиология и биохимия водорода

XII.1.2. Структуры гидрогеназ

XII.1.2.1. Fe-Fe-Гидрогеназы

XII.1.2.2. Ni-Fe-Гидрогеназы

XII.1.3. Биосинтез

XII.1.4. Механизм действия гидрогеназ

XII.1.5. Регуляция молекулярным водородом

Литература

XII.2. Роль металлоферментов в восстановлении соединений с одним атомом углерода

XII.2.1. Введение: участие металлоферментов в восстановлении соединений с одним атомом углерода до CH4 и CH3COOH

XII.2.2. Доноры и акцепторы электронов в окислительно-восстановительных реакциях одноуглеродных соединений

XII.2.2.1. Водород как донор электронов для окислительно-восстановительных реакций одноуглеродных соединений

XII.2.2.2. Акцепторы электронов

XII.2.3. Двухэлектронное восстановление СО2 до формиат-иона

XII.2.3.1. CO-Дегидрогеназа

XII.2.3.2. Формиатдегидрогеназа

XII.2.3.3. Формилметанофурандегидрогеназа

XII.2.4. Превращение между окислительными уровнями формиат-формальдегид-метанол

XII.2.5. Перенос метильной группы: метилтрансферазы

XII.2.6. Восстановление или карбонилирование метильной группы

XII.2.6.1. Ацетил-СоА-синтаза

XII.2.6.2. Метил-СоМ-редуктаза

XII.2.6.3. Гетеродисульфидредуктаза

XII.2.7. Заключение

Литература

XII.3. Биологическая фиксация азота и нитрификация

XII.3.1. Введение

XII.3.2. Биологическая фиксация азота: когда и как она появилась в процессе эволюции

XII.3.2.1. Биологическая фиксация азота и фотосинтез

XII.3.2.2. Типы нитрогеназ

XII.3.3. Азотфиксирующие микроорганизмы и злаковые культуры

XII.3.4. Взаимосвязь между нитрогеназами

XII.3.4.1. Мо-Нитрогеназа

XII.3.4.2. V-Нитрогеназа и железосодержащая нитрогеназа

XII.3.4.3. Нитрогеназа бактерий Streptomyces thermoautotrophicus

XII.3.5. Структуры белковых компонентов Mo-нитрогеназы и их комплекса

XII.3.5.1. Fe-Белок

XII.3.5.2. MoFe-Белок

XII.3.5.3. Простетическая группа FeMo-кофактора

XII.3.5.4. Простетическая группа P-кластера

XII.3.5.5. Комплекс MoFe-белка с Fe-белком

XII.3.6. Механизм действиянитрогеназы

XII.3.6.1. Модель Лоу-Торнели (Lowe-Thorneley model)

XII.3.6.2. Роль MgАТФ в катализе

XII.3.6.3. Где и как происходит связывание субстратов и ингибиторов?

XII.3.6.4. Каким образом поставляются протоны и электроны?

XII.3.7. Нерешенные вопросы в механизме фиксации азота

XII.3.8. Что такое биологическаянитрификация?

XII.3.9. Ферменты нитрификации у автотрофов

XII.3.9.1. Аммиакмонооксигеназа

XII.3.9.2. Гидроксиламиноксидоредуктаза

XII.3.9.3. Нитритоксидоредуктаза

XII.3.10. Нитрификация угетеротрофов

XII.3.11. Анаэробное окисление NH3 (процесс Anammox)

XII.3.12. Нерешенные вопросы в механизме нитрификации

Литература

XII.4. Метаболизм азота: денитрификация

XII.4.1. Введение

XII.4.2. Ферменты денитрификации

XII.4.2.1. Диссимиляционные нитратредуктазы

XII.4.2.2. Диссимиляционные нитритредуктазы

XII.4.2.3. Редуктазы оксида азота(II)

XII.4.2.4. Редуктаза оксида азота(I)

XII.4.3. Заключение

Литература

XII.5. Метаболизм серы

XII.5.1. Введение

XII.5.2. Биологическая роль соединений серы

XII.5.3. Биологический цикл серы

XII.5.3.1. Диссимиляция

XII.5.3.2. Ассимиляция

XII.5.3.3. Металлоферменты сульфатвосстанавливающих бактерий

Литература

XII.6. Ферменты, содержащие молибден

XII.6.1. Введение

XII.6.2. Активные центры ферментов, содержащих Мо

XII.6.2.1. Семейства Мо-содержащих ферментов

XII.6.2.2. Оксомолибденовые центры и перенос атома кислорода

XII.6.2.3. Лиганд MPT и связывание дитиоленовых лигандов на Mo-центрах

XII.6.3. Молибденсодержащие ферменты

XII.6.3.1. Семейство ДМСО-редуктазы

XII.6.3.2. Семейство сульфитоксидазы

XII.6.3.3. Семейство ксантиндегидрогеназы/оксидазы

XII.6.3.4. CO-Дегидрогеназы

XII.6.4. Заключение

Литература

XII.7. Ферменты, содержащие вольфрам

XII.7.1. Введение

XII.7.2. Биохимические свойства W-содержащих ферментов

XII.7.2.1. Семейство альдегид-ферредоксин-оксидоредуктаз

XII.7.2.2. Семейство формиатдегидрогеназ

XII.7.2.3. Семейство ацетиленгидратаз

XII.7.3. Структурные свойства W-содержащих ферментов

XII.7.4. Спектральные свойства W-содержащих ферментов

XII.7.5. Механизм действия W-содержащих ферментов

XII.7.6. Модельные комплексы вольфрама

XII.7.7. Сравнение вольфрама и молибдена

Литература

XIII. Металлоферменты с радикальными интермедиатами +

XIV. Рецепторы ионов металлов и передача сигнала +

Дополнительный материал +