Раздел 1 / 5

Страница 1 / 172

XI. Метаболизм кислорода

Режим постраничного просмотра

/

На следующую главу

На последнюю страницу

Озвучивание недоступно

/

Внимание! Для озвучивания и цитирования книги перейдите в режим постраничного просмотра.

Режим постраничного просмотра

Для продолжения работы требуется Регистрация

На следующую главу

Скачать приложение

Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность: в 2 т. Т. 2

Оглавление

XI. Метаболизм кислорода -

XI.1. Реакционная способность и токсичность кислорода

XI.1.1. Введение

XI.1.2. Химия дикислорода

XI.1.2.1. Термодинамика

XI.1.2.2. Кинетика

XI.1.2.3. Свободнорадикальное автоокисление

XI.1.2.4. Каким образом ферменты преодолевают кинетические барьеры?

XI.1.3. Токсичность дикислорода

XI.1.3.1. Введение

XI.1.3.2. Образование реакционноспособных активных метаболитов кислорода in vivo

XI.1.3.3. Низкомолекулярные антиоксиданты

XI.1.3.4. Окислительное повреждение биологических молекул

XI.1.3.5. Связь между биохимией оксида азота и молекулярного кислорода

Литература

XI.2. Супероксиддисмутазы и супероксидредуктазы

XI.2.1. Введение

XI.2.2. Химия супероксида

XI.2.3. Механизм действия супероксиддисмутазы и супероксидредуктазы

XI.2.3.1. Окисление супероксида с образованием молекулярного кислорода

XI.2.3.2. Восстановление супероксида с образованием пероксида водорода

XI.2.4. Ферменты супероксиддисмутаза и супероксидредуктаза

XI.2.4.1. Медь/цинк-зависимая супероксиддисмутаза

XI.2.4.2. Марганец-зависимая супероксиддисмутаза и железо-зависимая супероксиддисмутаза

XI.2.4.3. Никель-зависимаясупероксиддисмутаза

XI.2.4.4. Супероксидредуктаза

Литература

XI.3. Пероксидаза и каталазы

XI.3.1. Введение

XI.3.2. Общая структура

XI.3.3. Структура активного центра

XI.3.4. Механизм

XI.3.5. Восстановление соединений I и II

Литература

XI.4. Переносчики дикислорода

XI.4.1. Введение: биологическая система транспорта дикислорода

XI.4.2. Термодинамические и кинетические аспекты транспорта дикислорода

XI.4.2.1. Термодинамическиеаспектысвязываниядикислорода

XI.4.2.2. Кинетическиеаспектысвязываниямолекулярногокислорода

XI.4.3. Кооперативный эффект и транспорт дикислорода

XI.4.3.1. Некооперативноесвязываниедикислорода

XI.4.3.2. Кооперативное связывание дикислорода

XI.4.3.3. Физиологические выгоды кооперативного связывания кислорода

XI.4.3.4. Модель кооперативного эффекта Моно-Уаймена-Шанжё

XI.4.4. Биологические переносчики дикислорода

XI.4.4.1. Семейство гемоглобинов

XI.4.4.2. Семейство гемоцианинов

XI.4.4.3. Семейство гемэритринов

XI.4.5. Белковый контроль химии молекулярного кислорода, железа, меди и кобальта

XI.4.5.1. Роль белка в защите фрагмента M-O2

XI.4.5.2. Модулирование сродства к лиганду при помощи белка

XI.4.6. Структурное обоснование сродства к лигандам для переносчиков кислорода

XI.4.6.1. Избирательность связывания молекулярного кислорода и монооксида углерода с миоглобинами

XI.4.6.2. Структурное обоснование очень высокого сродства к молекулярному кислороду

XI.4.6.3. Структурное обоснование кооперативного связывания лигандов в гемоглобинах млекопитающих

XI.4.7. Заключение

XI.4.7.1. Будущее модельных систем

XI.4.7.2. Осталось ли что-то неясное в механизме биологического транспорта и накопления кислорода?

Литература

XI.5. Ферменты, активирующие молекулярный кислород

XI.5.1. Введение: превращениепереносчиковвактиваторы

XI.5.1.1. Цитохром P450: парадигма гема

XI.5.1.2. Монооксигеназы с биядерными активными центрами

XI.5.2. Моноядерные не гемовые металлоцентры, активирующие молекулярный кислород

XI.5.2.1. Противоопухолевый препарат блеомицин

XI.5.2.2. Медьсодержащие гидроксилазы: DBH и PHM

XI.5.2.3. Ферменты, содержащие Fe(II) и фациальную триаду 2-His-1-карбоксилат

XI.5.2.4. Fe(III)-Диоксигеназы: исключение из общей модели механизма

Литература

XI.6. Восстановление дикислорода до воды: цитохром-с-оксидаза

XI.6.1. Введение

XI.6.2. Кристаллическая структура цитохром-с-оксидазы бычьего сердца

XI.6.2.1. Структура белковойчасти

XI.6.2.2. Структуры металлоцентров в самой крупной субъединице

XI.6.2.3. Структура CuA-центра

XI.6.3. Механизм реакции

XI.6.3.1. Перенос электронов внутри фермента

XI.6.3.2. Восстановление молекулярного кислорода

XI.6.3.3. Перенос протонов в цитохром-с-оксидазе

XI.6.3.4. Идентификация путей переноса протонов посредством сайтнаправленного мутагенеза

XI.6.3.5. Перенос протонов

Литература

XI.7. Восстановление O2 до воды: мультимедные оксидазы

XI.7.1. Введение

XI.7.2. Распространенность и общие свойства

XI.7.2.1. Аскорбатоксидаза

XI.7.2.2. Лакказы

XI.7.2.3. Церулоплазмин

XI.7.2.4. Нитритредуктаза

XI.7.3. Функции

XI.7.3.1. Аскорбатоксидаза

XI.7.3.2. Лакказы

XI.7.3.3. Церулоплазмин

XI.7.3.4. Нитритредуктаза

XI.7.4. Кристаллические структуры

XI.7.4.1. Общаямолекулярнаяорганизация

XI.7.4.2. Медные центры

XI.7.5. Взаимосвязь структуры и функций

XI.7.5.1. Аскорбатоксидазаилакказы

XI.7.5.2. Церулоплазмин

XI.7.6. Перспективы

Литература

XI.8. Механизмы восстановления дикислорода до Н2О

Литература

XII. Метаболизм водорода, углерода, азота и серы +

XIII. Металлоферменты с радикальными интермедиатами +

XIV. Рецепторы ионов металлов и передача сигнала +

Дополнительный материал +